Трипсин и химотрипсин являются двумя ключевыми ферментами в переваривании пищевых белков. Оба вырабатываются и секретируются поджелудочной железой в виде зимогенов, т.е. в неактивной форме; предшественник зимогена трипсина называется трипсиногеном, а химотрипсин - химотрипсиногеном.
Трипсин и химотрипсин относятся к большому семейству протеолитических ферментов (участвующих в переваривании белков) и к подгруппе эндопептидаз. Эти вещества, в том числе желудочный пепсин и панкреатическая эластаза, атакуют пептидные связи внутри аминокислотной цепи, образуя меньшие молекулярные фрагменты. Ферменты, принадлежащие ко второй группе, экзопептидазы, завершают работу трипсина и химотрипсина, отделяя отдельные аминокислоты от концов пептидной цепи; К этому семейству относятся панкреатические карбоксипептидазы (А1, А2 и В, которые атакуют карбоксильный конец), но также аминопептидазы (которые атакуют аминотерминальный конец) и дипептидазы, которые продуцируются и секретируются слизистой оболочкой тонкой кишки. Некоторые карбоксипептидазы, подобные тем, которые наблюдаются для трипсина (трипсиногена) и химотрипсина (химотрипсиногена), секретируются поджелудочной железой в неактивной форме. Во всех трех случаях фермент, участвующий в процессе ферментативной активации, представляет собой энтеропептидазу, белок, продуцируемый и секретируемый клетками слизистой двенадцатиперстной кишки; более конкретно, энтеропептидаза специфична для трипсиногена, который после превращения в трипсин также активирует другие протеолитические ферменты, включая сам трипсиноген.
Функциональные различия между трипсином и химотрипсином просто касаются их специфичности, то есть способности распознавать и разрушать только связи, образованные четко определенными аминокислотами. Трипсин взаимодействует главным образом с пептидными связями, которые связывают основные аминокислоты (такие как аргинин и лизин), в то время как химотрипсин гидролизует главным образом связи, включающие тирозин, фенилаланин, триптофан, лейцин и метионин.
Благодаря различным протеолитическим ферментам, с учетом кислотности желудка, пищевые белки - первоначально образованные несколькими десятками аминокислот - расщепляются на дипептиды, трипептиды и свободные аминокислоты, все легко всасываемые вещества, которые поступают из капилляров слизистой оболочки кишечника транспортируется в печень.
Трипсин и химотрипсин в фекалиях
Определение химотрипсина и трипсина в фекалиях используется, и особенно в прошлом, в качестве косвенного теста функциональной способности экзокринной поджелудочной железы. Если что-то не работает должным образом на этом уровне железы, логично ожидать снижения синтеза трипсина и химотрипсина, который также будет дефицит в фекалиях. Тест имеет хорошую чувствительность, но обременен реальным риском ложных срабатываний и ложных отрицательных результатов. Использование слабительных, например, снижает концентрацию ферментов в фекальном материале, в то время как потребление пищеварительных экстрактов поджелудочной железы (таких как панкреатин) или овощей (например, стебля ананаса, папайи, папаина и др.). бромелайн) вызывают ложноотрицательные результаты. Также кишечная бактериальная флора незначительно влияет на количество трипсина и химотрипсина, которые поступают в фекалиях без изменений; по этой причине использование антибиотиков может привести к ложным негативам; напротив, при наличии дивертикулеза и других состояний, способствующих размножению бактерий, могут быть зарегистрированы ложноположительные результаты.
Классическим применением дозировки трипсина и химотрипсина в фекалиях является выявление недостаточности поджелудочной железы у пациентов с муковисцидозом. Одним из последствий этого заболевания является нарушение нормального транспорта трипсина и других пищеварительных ферментов из поджелудочной железы в двенадцатиперстную кишку; по этой причине при рождении фекалии ребенка с муковисцидозом особенно компактны, что приводит к непроходимости кишечника. В результате в меконии регистрируются особенно небольшие количества химотрипсина и трипсина.
