физиология

Миофибриллы и саркомеры

Цитоплазматическая жидкость внутри мышечных клеток в значительной степени занята миофибриллами, которые составляют сократительный компонент.

Каждое мышечное волокно состоит из около 1000 миофибрилл, обернутых саркоплазматической сетью; миофибриллы простираются по всей длине волокна и организованы в длинные продольные пучки.

Каждая миофибрилла имеет толщину от 0, 5 до 2 мкм при длине от 10 до 100 мкм (1 мкм = 1/1000 мм.).

Как и ожидалось, миофибриллы окружены саркоплазматической сетью, сложной системой везикул и канальцев, которая порождает саркотубулярную систему. Целью этой структуры является накопление кальция, необходимого для сокращения.

Вводя все больше и больше в микроскоп, мы обнаруживаем, что миофибриллы в свою очередь состоят из параллельных миофиламентов, которые бывают двух типов: толстые и тонкие. Также возможно наблюдать характерную полосу вдоль большой оси миофибрилл, благодаря регулярному чередованию светлых и темных полос.

  • Темные полосы называются полосами или дисками A
  • Светлые полосы называются полосами I
  • Каждая полоса I разделена на две по линии Z
  • Каждая полоса А разделена пополам полосой Н, расположенной в ее центральной части.

Миофибриллярный тракт между двумя соседними линиями Z

(1/2 полоса I + полоса A + 1/2 полоса I)

берет имя САРКОМЕРО

Саркомер является структурной и функциональной единицей миофибрилл, то есть самой маленькой мышечной единицей, способной сокращаться.

Внутри одной миофибрилл различные саркомеры следуют один за другим, словно образуя высокую кучу цилиндров. Кроме того, в мышце волокна расположены параллельно, так что соответствующие саркомеры выровнены. Другими словами, рядом с линией Z миофибрилл всегда есть линия Z соседних миофибрилл; эта симметрия означает, что в целом все мышечное волокно выглядит поперечно-полосатым.

В миофиламентах

При наблюдении под электронным микроскопом каждый саркомер, по-видимому, образован пучком нитей, расположенных продольно и параллельно друг другу. Компонентами этих миофиламентов являются два белка, называемые актином и миозином.

В центре каждого саркомера находится около тысячи толстых нитей, состоящих из миозина. На своих концах эти белковые молекулы связывают тонкие нити, состоящие из другого белка, актина.

В мышечной клетке скелетного типа эти сократительные элементы (толстые и тонкие нити) помещены в регистр и частично перемешаны (наложены друг на друга).

  • Пучок толстых нитей (миозиновый) расположен в центре саркомера и составляет полосу А;
  • Пучок тонких нитей, состоящий из актина, расположен на полюсах саркомера и составляет две половины полосы I, которые доходят до Z дисков.

Эта сложная структура является основой мышечного сокращения, которое стало возможным благодаря скольжению тонких нитей над толстыми.

Во время сокращения саркомер укорачивается, приближаясь к двум Z-нитям:

в то время как длина нитей и полосы A остается неизменной, происходит уменьшение полосы I и полосы H.

Обобщение явления определяет укорочение миофибрилл, мышечных волокон, пучков и всей мышцы. Интересно отметить, что каждый саркомер может сократить до 50% своей длины в состоянии покоя.

Во время сокращения мышц актомиозиновые мостики непрерывно образуются и растворяются при условии, что имеется достаточное количество ионов кальция и АТФ; мы рассмотрим этот вопрос лучше в следующей статье.

Напряжение, развиваемое мышечным волокном, прямо пропорционально количеству поперечных мостов, образованных между тонкими и тонкими нитями.

В результате мышца, которая слишком длинная или слишком тугая, развивает меньшую силу, чем мышца, которая сокращается, начиная с оптимальной степени удлинения.

  • А) нет активной силы, так как нет контакта между головками миозина и актином
  • Между А) и В): происходит линейное увеличение активной силы из-за увеличения сайтов связывания актина для головок миозина
  • Между B) и C): активная сила достигает своего максимального пика и остается относительно стабильной; на этом этапе фактически все головки миозина связаны с актином
  • Между C) и D): активная сила начинает уменьшаться, поскольку перекрывание цепей актина уменьшает сайты связывания, доступные для головок миозина
  • E): как только миозин сталкивается с диском Z, активная сила не действует, поскольку все головки миозина прикреплены к актину; кроме того, миозин сжимается на дисках Z и действует как пружина, противодействуя сокращению с силой, пропорциональной степени сжатия (отсюда сокращение мышцы)