Аминокислоты и белки - это промежуточные звенья, переходящие из минерального мира в живое вещество.
Как видно из их названия, аминокислоты являются бифункциональными органическими веществами: то есть они состоят из амино-функции (-NH2) и карбоновой функции (-COOH); они могут быть α, β, γ и т.д., в зависимости от положения, занимаемого аминогруппой относительно карбоксильной группы:
 |  |  |
| альфа-аминокислоты | бета-аминокислота, | гамма-аминокислота |
Биологически важными аминокислотами являются все α-аминокислоты.
Белковые структуры состоят из двадцати аминокислот.
Как видно из общих структур, показанных выше, все аминокислоты имеют общую часть и другую часть, которая их характеризует (представлена в общих чертах с помощью R) .
Из двадцати аминокислот 19 оптически активны (отклоняются от плоскости поляризованного света).
Большинство аминокислот имеют только одну аминогруппу и один карбоксил, поэтому их называют нейтральными аминокислотами ; те, которые имеют дополнительный карбоксил, называются кислотными аминокислотами, а те, которые имеют дополнительную аминогруппу, являются основными аминокислотами .
Аминокислоты являются кристаллическими твердыми веществами и имеют хорошую растворимость в воде.
Недостаток некоторых аминокислот в рационе определяет серьезные изменения в развитии; на самом деле, человеческий организм не способен синтезировать некоторые аминокислоты, которые точно называются незаменимыми (их необходимо вводить с пищей), в то время как он может сам производить только некоторые аминокислоты (несущественные).
Одним из заболеваний, вызванных отсутствием незаменимых аминокислот, является квашиоркор (слово, которое происходит от африканского диалекта, что в переводе означает «первый и второй»); эта болезнь поражает первенца, но после рождения второго ребенка, потому что первый пропускает материнское молоко, которое содержит правильное потребление белка. Следовательно, это заболевание широко распространено среди недоедающих людей и приводит к диарее, отсутствию аппетита, что приводит к прогрессирующему ослаблению организма.
Как уже упоминалось, природные аминокислоты, за исключением глицина (это -аминокислота с водородом вместо группы R и является самой маленькой из ветров), обладают оптической активностью благодаря наличию по меньшей мере одного асимметричного углерода. В природных аминокислотах абсолютная конфигурация асимметричного углерода, к которому относятся только аминогруппа и карбоксильная группа, относится к серии L ;
D-аминокислоты никогда не входят в структуру белка.
Мы помним, что:
ДНК ---- транскрипция → м-РНК ---- трансляция → белок
Транскрипция способна кодировать как L-аминокислоты; D-аминокислоты могут содержаться в небелковых структурах (например, в стенке бактерий): у бактерий нет генетической информации, чтобы иметь D-аминокислоты для защитной роли, однако есть генетическая информация для ферментов. которые заботятся о бактериальном покрытии стены).
Давайте вернемся к аминокислотам: различная структура группы R определяет индивидуальные характеристики каждой аминокислоты и вносит определенный вклад в характеристики белков.
Поэтому считалось, что аминокислоты делятся в соответствии с природой группы R:
Полярные, но не заряженные аминокислоты (7):
Глицин (R = H-)
Серина (R = HO-CH2-)
треонин
Треонин имеет два центра симметрии: в природе существует только треонин 2S, 3R.
Треонин является незаменимой аминокислотой (не путать с незаменимой: все аминокислоты незаменимы), поэтому его следует принимать с пищей, то есть с пищей, в которой он содержится, потому что, как уже говорилось, в клетках человека нет генетического наследия способен производить эту аминокислоту (это наследие присутствует во многих растениях и лучше).
Гидроксильная группа серина и треонина может быть этерифицирована фосфорильной группой (с получением фосфосерина и фосфотреонина), этот процесс называется фосфорилированием ; фосфорилирование используется в природе для трансляции сигналов между внутренней и внешней частью клетки.
Цистеин (R = HS-CH2-)
Цистеинсульфгидрил легче протонируется, чем сериновый гидроксил: сера и кислород относятся к шестой группе, но сера легче окисляется, потому что она больше.
Тирозин [R = HO- (C6H4) -CH2-]
NB
(C6H4) = дизамещенное бензольное кольцо
Что касается серина и треонина, гидроксил может быть этерифицирован (фосфорилирован).
Аспарагин (R = NH2-CO-CH2-)
Глютамин (R = NH2-CO-CH2-CH2-)
Неполярные аминокислоты (8)
имеют гидрофобные боковые группы; внутри этого класса мы различаем:
Алифатика :
Аланин (R = СН3-)
Валин (R = (CH3) 2-CH-) необходим
Лейцин (R = (CH3) 2-CH-CH2-) незаменим
Изолейцин (R =
Метионин (R = CH3-S-CH2-CH2-) незаменим
Мембраны клеток состоят из липидного бислоя с закрепленными белками благодаря их гидрофобному характеру, поэтому они содержат аланин, валин, изолейцин и лейцин. Метионин, с другой стороны, является аминокислотой, почти всегда присутствующей в небольших количествах (около 1%).
Proline
Ароматика :
Фенилаланин (R = Ph-CH2-) Ph = фенил: незаменимый монозамещенный бензол
Триптофан (R =
Эти две аминокислоты, будучи ароматическими, поглощают излучение ближнего ультрафиолета (около 300 нм); поэтому можно использовать метод УФ-спектрофотометрии для определения концентрации известного белка, который содержит эти аминокислоты.
Аминокислоты с зарядом (5)
В свою очередь они различаются по:
Кислотные аминокислоты (имеющие полярные остатки с отрицательным зарядом при рН 7) являются такими, потому что они способны давать положительный заряд Н +:
Глутаминовая кислота (R =
Эти аминокислоты происходят соответственно от аспарагина и глютамина; все четыре существуют в природе, и это означает, что для каждого из них существует конкретная информация, то есть в ДНК есть триплет оснований, который кодирует каждый из них.
Основные аминокислоты (имеющие полярные остатки с положительным зарядом при рН 7) являются такими, потому что они могут принимать положительный заряд Н +:
Лизин (R =
Аргинин (R =
Гистидин (R =
Есть белки, в которых есть производные аминокислот в боковых цепях: например, может присутствовать фосфосерин (нет генетической информации, которая кодирует фосфосерин, только для серина); фосфосерин является посттрансляционной модификацией: после синтеза белка
ДНК ---- транскрипция → м-РНК ---- трансляция → белок
такие посттрансляционные модификации могут происходить на боковых цепях белка.
Смотрите также: Белок, взгляд на химию
