Структура и функции
Гемоглобин - это металлопротеин, содержащийся в эритроцитах, ответственный за транспортировку кислорода в кровоток. Фактически, кислород только умеренно растворим в воде; следовательно, количество растворенного в крови (менее 2% от общего количества) недостаточно для удовлетворения метаболических потребностей тканей. Поэтому необходимость в конкретном носителе очевидна.
В кровеносном потоке кислород не может напрямую и обратимо связываться с белками, как в случае металлов, таких как медь и железо. Неудивительно, что в центре каждой белковой субъединицы гемоглобина, обернутой в белковую оболочку, мы находим так называемую протезную группу EME, с металлическим сердцем, представленным атомом железа в состоянии окисления Fe2 + (восстановленное состояние), которое связывает кислород обратимо.
Анализ крови
- Нормальные показатели гемоглобина в крови: 13-17 г / 100 мл.
У женщин значения в среднем на 5-10% ниже, чем у мужчин.
Возможные причины высокого гемоглобина
- полицитемия
- Длительное пребывание на высоте
- Хронические заболевания легких
- болезнь сердца
- Допинг крови (использование эритропоэтина и производных или веществ, имитирующих его действие)
Возможные причины низкого гемоглобина
- анемия
- Дефицит железа (сидеропения)
- Обильное кровотечение
- карцином
- беременность
- талассемия
- Ожоги
Поэтому содержание кислорода в крови определяется как сумма небольшого количества, растворенного в плазме, с фракцией, связанной с гемоглобиновым железом.
Более 98% кислорода, присутствующего в крови, связано с гемоглобином, который, в свою очередь, циркулирует в кровотоке, выделяемом в эритроцитах. Таким образом, без гемоглобина эритроциты не могли выполнять свою функцию переноса кислорода в крови.
Учитывая центральную роль этого металла, синтез гемоглобина требует адекватного потребления железа с пищей. Около 70% железа в организме фактически содержится в группах гемоглобина EME.
Гемоглобин состоит из 4 субъединиц, структурно очень похожих на миоглобин *.
Гемоглобин представляет собой большой и сложный металлопротеин, характеризующийся четырьмя глобулярными белковыми цепями, обернутыми вокруг группы EME, содержащей Fe2 +.
Поэтому для каждой молекулы гемоглобина мы находим четыре группы EME, обернутые относительной глобулярной белковой цепью. Поскольку в каждой молекуле гемоглобина имеется четыре атома железа, каждая молекула гемоглобина может связывать с собой четыре атома кислорода в соответствии с обратимой реакцией:
Hb + 4O 2 ← → Hb (O 2 ) 4
Как известно большинству людей, задача гемоглобина состоит в том, чтобы взять кислород из легких, выпустить его в клетки, которые в нем нуждаются, вывести из них углекислый газ и выпустить его в легкие, где фитопрепарат начинается снова.
Во время прохождения крови в капиллярах легочных альвеол гемоглобин связывает с собой кислород, который впоследствии уступает тканям периферического кровообращения. Этот обмен происходит потому, что связи кислорода с железом группы EME лабильны и чувствительны ко многим факторам, наиболее важным из которых является растяжение или парциальное давление кислорода.
Кислородное связывание с гемоглобином и эффект Бора
В легких напряжение кислорода в плазме увеличивается из-за диффузии газа из альвеол в кровь (↑PO2); это увеличение заставляет гемоглобин охотно связываться с кислородом; обратное происходит в периферических тканях, где концентрация растворенного кислорода в крови уменьшается (↓ PO2) и увеличивает парциальное давление углекислого газа (↑ CO2); это заставляет гемоглобин выделять кислород, заряжая себя CO2. Если максимально упростить эту концепцию, в крови присутствует больше углекислого газа, а с гемоглобином остается меньше кислорода .
Хотя количество физически растворенного кислорода в крови очень мало, поэтому оно играет фундаментальную роль. Фактически, это количество сильно влияет на прочность связи между кислородом и гемоглобином (в дополнение к важному контрольному значению в регуляции вентиляции легких).
Суммируя целое с графиком, количество кислорода, связанного с гемоглобином, увеличивается по отношению к pO2 по сигмоидальной кривой:
Тот факт, что область плато является настолько большой, создает важный запас безопасности при максимальном насыщении гемоглобина при прохождении в легких. Хотя pO2 на альвеолярном уровне обычно равна 100 мм рт.ст., наблюдая за цифрой, которую мы отмечаем на самом деле также как парциальное давление кислорода, равное 70 мм рт.ст. (типичное возникновение некоторых заболеваний или постоянство на большой высоте), процентное содержание насыщенного гемоглобина остаются близкими к 100%.
В области максимального наклона, когда парциальное натяжение кислорода падает ниже 40 мм рт.ст., способность гемоглобина связывать кислород резко падает.
В состоянии покоя PO2 во внутриклеточных жидкостях составляет приблизительно 40 мм рт. в этом контексте, благодаря газовым законам, кислород, растворенный в плазме, диффундирует к тканям, более низким, чем O2, через капиллярную мембрану. Следовательно, плазменное натяжение кислорода снижается, и это способствует выделению кислорода из гемоглобина. С другой стороны, во время интенсивных физических усилий напряжение кислорода в тканях падает до 15 мм рт. Ст. Или меньше, поэтому в крови сильно не хватает кислорода.
Что касается сказанного, в состоянии покоя значительное количество насыщенного кислородом гемоглобина покидает ткани, оставаясь доступным в случае необходимости (например, для внезапного повышения метаболизма в некоторых клетках).
Сплошная линия, показанная на изображении выше, называется кривой диссоциации гемоглобина; обычно его определяют in vitro при рН 7, 4 и при температуре 37 ° С.
Эффект Бора имеет последствия как для приема O2 на уровне легких, так и для его высвобождения на уровне тканей.
Там, где больше растворенного диоксида углерода в форме бикарбоната, гемоглобин легче выделяет кислород и заряжается диоксидом углерода (в форме бикарбоната).
Тот же эффект достигается подкислением крови: чем больше снижается pH крови и тем меньше кислорода остается связанным с гемоглобином; Не случайно в крови обнаружен углекислый газ, растворенный в основном в форме углекислоты, которая диссоциирует.
В честь своего первооткрывателя влияние рН или диоксида углерода на диссоциацию кислорода известно как эффект Бора.
Как и ожидалось, в кислой среде гемоглобин легче выделяет кислород, тогда как в основной среде связь с кислородом сильнее.
Среди других факторов, способных изменить сродство гемоглобина к кислороду, вспомним температуру. В частности, сродство гемоглобина к кислороду уменьшается с повышением температуры тела. Это особенно выгодно в зимние и весенние месяцы, поскольку температура легочной крови (в контакте с воздухом внешней среды) ниже, чем температура, достигаемая на уровне тканей, где поэтому облегчается выделение кислорода.,
2, 3-дифосфоглицерат является промежуточным звеном гликолиза, который влияет на сродство гемоглобина к кислороду. Если его концентрации в эритроцитах увеличиваются, сродство гемоглобина к кислороду уменьшается, что облегчает выделение кислорода в ткани. Не случайно концентрации эритроцитов в 2, 3-дифосфоглицерате возрастают, например, при анемии, при сердечно-легочной недостаточности и при пребывании на возвышенности.
В общем, эффект 2, 3-бисфосфоглицерата относительно медленный, особенно по сравнению с быстрым ответом на изменения pH, температуры и парциального давления углекислого газа.
Эффект Бора очень важен при интенсивной мышечной работе; фактически в подобных условиях в тканях, наиболее подверженных стрессу, наблюдается локальное повышение температуры и давления углекислого газа, а следовательно, и кислотности крови. Как объяснено выше, все это способствует переносу кислорода в ткани, сдвигая кривую диссоциации гемоглобина вправо.
